Белки и их строение на fringer.org

Таблетки для похудения

Белки и их строение

белки и их строение


Белки и их строение - Химия , Биология. Перед уроком класс делится на четыре группы. В каждой группе выбирается командир-консультант из числа учащихся в группе, который руководит группой, выставляет промежуточные оценки по этапам урока в оценочный лист каждому учащемуся в группе. Многообразие белков в природе огромное. Белки входят в состав клеток и тканей всех живых организмов.

Быстрый переход:

Похожие файлы

Белки — это биологические белки и их строение, мономерами которых являются аминокислоты. Полимеры, состоящие из аминокислот, называют полипептидами. Белки синтезируются в живых организмах и выполняют в них определенные функции. Белки — это активные полипептиды. В состав белков может входить 20 различных аминокислот. Чередование разных аминокислот в полипептидной цепи позволяет получать огромное количество разных белков. Белки отличаются друг от друга последовательностью аминокислот, которая образует его первичную структуру. Она, в свою очередь, зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК генекодирующем данный белок.

белки и их строение
Фото: белки и их строение

Реферат Белки, их строение и состав - fringer.org

Среди органических веществ белкиили протеины— самые многочисленные, белки и их строение разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. Молекулы белков имеют большие размеры, поэтому их называют макромолекулами. Кроме углеродакислородаводорода и азотав состав белков могут входить сера, фосфор и железо. Белки отличаются друг от друга числом от ста до нескольких тысячсоставом и последовательностью мономеров. Мономерами белков являются аминокислоты рис. Бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот.

Аминокислоты, белки. Строение белков. Уровни организации белковой молекулы. Видеоурок по биологии 10


Урок 58. Белки природные полимеры. Состав и строение белков. - CHEMICAL ХИМИЯ ДЛЯ ШКОЛЬНИКОВ

Белки играют центральную роль в организме человека, выполняя одни из самых важных белки и их строение В данной статье мы подробно рассмотрим что такое белки, какие существуют виды, где содержатся и многое другое. Что такое белок и каковы его функции Строение белков Структуры белков Протеины и протеиды — простые и сложные белки Физико-химические свойства белков Значение белков для организма Что относится к белковой пище Заключение. На уроках биологии и химии довольно много времени уделяется этой важной теме. Соединяет их вместе пептидная связь. Для синтеза огромного множества белков в человеческом организме используется

белки и их строение

Строение белков

официальный сайт белки и их строение

Статья предоставлена специалистами сервиса Автор Автор24 - это сообщество учителей и преподавателей, к которым можно обратиться за помощью с выполнением учебных работ. Белки — сложные органические соединения биополимеры , в состав молекул которых входят углерод, водород, кислород и азот иногда серы. Их мономеры - аминокислоты. Белки играют первостепенное значение в жизни всех организмов. Они характеризуются неисчерпаемым разнообразием, которое одновременно очень специфично. Белки и нуклеиновые кислоты являются материальной основой всего богатства организмов окружающей среды. Молекулы белков похожи на длинные цепи, состоящие из 50 — остатков аминокислот, соединённых крепкой ковалентной азотно-углеродной пептидной связью. В результате образуется первичная структура белка - полипептидная цепь. Молекула белка - это полипептид, молекулярная масса которого составляет от 5 тыс.

Бывает и больше. Простые белки состоят лишь из аминокислот, а сложные белки, кроме аминокислот, могут содержать нуклеиновые кислоты нуклеопротеиды , липиды липопротеиды , углеводы гликопротеиды , окрашенные химические соединения хромопротеиды и т. Все свойства клетки химические, морфологические, функциональные зависят от специфических белков, содержащихся в ней. Именно набор аминокислот, их количество и последовательность расположения в полипептидной цепи и определяет специфичность белка. Замена лишь одной аминокислоты в составе белковой молекулы или изменение последовательности расположения аминокислот может привести к изменению функций белка. Этим и объясняется большое разнообразие в строении белковой молекулы первичной структуры.

Потому не удивительно, что живой организм, чтобы иметь возможность выполнять свои функции, использует особенный виды белков и его возможности в этом отношении неограниченные. Пространственное расположение полипептидных цепей также определяет свойства белков. В живой клетке полипептидные цепи скрученные или согнутые, имеют вторичную или третичную структуру. Вторичная структура представлена спирально закрученной белковой цепочкой. Задай вопрос специалистам и получи ответ уже через 15 минут! В результате дальнейшего закручивания спирали возникает специфическая конфигурация каждого белка - третичная структура.

Образуется она благодаря связям между белковыми радикалами аминокислотных остатков:. В количественном соотношении наиболее важными являются гидрофобные взаимодействия, вызванные тем, что неполярные боковые цепи аминокислот стремятся объединиться друг с другом, не смешиваясь с водной средой. Белок при этом свёртывается так, чтобы его гидрофобные боковые цепи были спрятаны внутри молекулы, то есть защищены от контакта с водой, а наружу, наоборот, выставлены боковые гидрофильные цепи. Для каждого белка специфичны количество молекуламинокислот с гидрофобными радикалами и количество молекул цистеина и характер их взаимного расположения в полипептидной цепи.

Взаимное расположение групп атомов, обходимое для проявления активности белка как катализатора, его гормональных функций и др. Потому стойкость макромолекул — не случайное свойство, а один из важнейших способовстабилизации организма. Биологическая активность белка может проявлятся лишь когда он имеет третичную структуру, потому при замене в полипептидной цепи даже одной аминокислоты могут возникнуть изменения в конфигурации белка, а его биологическая активность снизится или же исчезнет совсем.

Иногда две, три, и больше белковых молекул с третичной структурой могут объединиться в единый комплекс. Подобные образования являются четвертичной структурой белка. Примером такого сложного белка является гемоглобин, который состоит из четырёх субединиц и небелковой части — гема. Он способен выполнять свои функции только в такой форме. В четвертичной структуре белковые субединицы не связаны химически, однако вся структура достаточно крепкая благодаря действию слабых межмолекулярных сил. Под влиянием разнообразных физических и химических факторов обработка щелочами, кислотами, спиртом, ацетоном, влияние высоких температур и давления и пр. При денатурации уменьшается растворимость белков, изменяется форма и размеры молекул, теряется ферментативная активность и т. Процесс денатурации оборотный, то есть возвращение нормальных условий сопровождается непроизвольным оновлением естественной природной структуры белка. Этот процесс называют ренатурацией. Все особенности строения и функционирования белковой макромолекулы зависят от его первичной структуры.

Белок крови гемоглобин переносит кислород из лёгких в клетки других органов и тканей аналогичную функцию в мышцах выполняет миоглобин. Белки сыворотки крови переносят липиды и жирные кислоты, различные биологически активные вещества. Молекулы белков, входящих в состав плазматической мембраны, берут участие в транспорте веществ как в клетку, так и из неё. Белки выполняют и защитную функцию. Как ответ на проникновение внутрь чужеродных веществ антигенов — белков или высокомолекулярных полисахаридов бактерий, вирусов в клетке вырабатываются особенные белки — иммуноглобулины антитела , которые нейтрализуют чужеродные вещества и осуществляют иммунологичную защиту организма.

Благодаря функционированию иммунной системы организма обеспечивается распознавание антигенов антигенным детерминантам характерным участкам их молекул. Благодаря этому специфически связываются и обеззараживаются чужеродные вещества за. Внешнюю защитную функцию могут выполнять также и белки, токсические для других организмов белок яда змей. Белкам свойственна также сигнальная функция. В поверхность клеточной мембранны встроены молекулы белков, которые в ответ на действия факторов внешней среды способны к изменению свей третичной структуры.

Так происходит восприятие сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

белки и их строение

Белки и их строение структура белков.

Белки — это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки синтезируются в живых организмах и выполняют в них определенные функции. В состав белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы. Именно радикалами аминокислоты отличаются друг от друга. Аминокислоты обладают свойствами кислоты и основания они амфотерны , поэтому могут соединяться друг с другом.

Их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен. Чередование разных аминокислот в разной последовательности позволяет получать огромное количество различных по структуре и функциям белков. В белках встречается 20 видов различных аминокислот, некоторые из которых животные синтезировать не могут. Они получают их от растений, которые могут синтезировать все аминокислоты. Именно до аминокислот расщепляются белки в пищеварительных трактах животных.

Из этих аминокислот, поступающих в клетки организма, строятся его новые белки. Структура белковой молекулы. Под структурой белковой молекулы понимают ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы, которая должна умещаться в различных отделах и органоидах клетки, причем не одна, а вместе с огромным количеством других молекул. Последовательность аминокислот в молекуле белка образует его первичную структуру. Она зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК гене , кодирующем данный белок. Соседние аминокислоты связаны пептидными связями, возникающими между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты. Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали.

Так возникает вторичная структура белковой молекулы. Молекула белка сложной конфигурации в виде глобулы шарика , приобретает третичную структуру. Некоторые белки имеют четвертичную структуру, образованную несколькими полипептидными цепями третичными структурами. Четвертичная структура так же удерживается слабыми нековалентными связями — ионными, водородными, гидрофобными. Однако прочность этих связей невелика и структура может быть легко нарушена. При нагревании или обработке некоторыми химическими веществами белок подвергается денатурации и теряет свою биологическую активность. Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Разрушение первичной структуры необратимо. В любой клетке есть сотни белковых молекул, выполняющих различные функции. Кроме того, белки имеют видовую специфичность.

Это означает, что каждый вид организмов обладает белками, не встречающимися у других видов. Это создает серьезные трудности при пересадке органов и тканей от одного человека к другому, при прививках одного вида растений на другой и т. Функции белков. Каталитическая ферментативная — белки ускоряют все биохимические процессы, идущие в клетке: Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию как в прямом, так и в обратном направлении.

Скорость ферментативных реакций зависит от температуры среды, уровня ее рН, а также от концентраций реагирующих веществ и концентрации фермента. Транспортная — белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа, транспорт жирных кислот. Защитная — антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь. Структурная — одна из основных функций белков. Белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин — хрящи и сухожилия. Сигнальная — белковые молекулы могут принимать сигналы и служить их переносчиками в организме гормонами.

Следует помнить, что не все гормоны являются белками. Энергетическая — при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры. Дата добавления: Лучшие изречения: Для студентов недели бывают четные, нечетные и зачетные. Построение однофакторной модели взаимосвязи. Какие функции присущи комплексу Гольджи?

Средний мозг и его функции. Вычислить предел функции с помощью правила Лопиталя. Промежуточный мозг, его отделы и функции. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам Обратная связь.

белки и их строение


Белки, свойства белков

Белки — это биополимеры, мономерами которых являются белки и их строение. К атому углерода присоединяется боковая цепь — какой-либо радикал, придающий каждой аминокислоте определенные свойства. У большей части аминокислот имеется одна карбоксильная группа и одна аминогруппа; эти аминокислоты называются нейтральными. Существуют, однако, и основные аминокислоты — с более чем одной аминогруппой, а также кислые аминокислоты — с более чем одной карбоксильной группой. Известно около аминокислот, встречающихся в живых организмах, однако только 20 из них входят в состав белков.


ОТЗЫВЫ: 3 к посту “Белки и их строение

  1. Как мне можно похудеть?,Понятное дело что спортом нужно заниматься

  2. Может быть кому-нибудь поможет эта статья? Мне она очень понравилась. Заставила задуматься!

  3. Я знаю про правильное питание, худела, успешно и безуспешно, выполняя в больших количествах тяжелые для меня упражнения, не получая от этого никакого удовольствия, а только мучаясь. У меня нездоровый аппетит, я наедаюсь до тошноты

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *