Виды белков и их функции на fringer.org

Таблетки для похудения

Виды белков и их функции

виды белков и их функции


Виды белков и их функции - Как уже отмечалось выше, благодаря пептидным связям аминокислоты образуют белки. Часть белков образует комплексы с молекулами, содержащими серу, фосфор, железо, цинк и медь. Молекулярная масса белковых цепей колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов в вирусе табачной мозаики — около 40 молекул ; в их состав входят сотни иногда — сотни тысяч аминокислотных остатков. Потенциально многообразие белков очень велико — каждому белку соответствует своя особая последовательность аминокислот, контролируемая генетически. На долю белков приходится около половины сухой массы клетки.

Быстрый переход:

Состав белков.

Белки, или протеины, — сложные, высокомолекулярные органические соединения, состоящие из аминокислот. Они представляют главную, важнейшую часть всех клеток и тканей животных и растительных организмов, без которой не могут осуществляться жизненно важные физиологические процессы. Белки неодинаковы по своему составу и свойствам в различных животных и растительных организмах и в разных клетках виды белков и их функции тканях одного и того же организма. Белки разного молекулярного состава различно растворяются в воде и в водных солевых растворах, в органических растворителях они не растворяются. Благодаря присутствию в белковой молекуле кислых и основных групп она имеет нейтральную реакцию. Белки образуют многочисленные соединения с любыми химическими веществами, что обусловливает их особое значение в химических реакциях, протекающих виды белков и их функции организме и представляющих основу всех проявлений жизни и защиты ее от вредных воздействий. Белки составляют основу ферментов, антител, гемоглобина, миоглобина, многих гормонов, образуют сложные комплексы с витаминами. Вступая в соединения с жирами и углеводами, белки могут в организме превращаться при своем расщеплении в жиры и углеводы.

виды белков и их функции
Фото: виды белков и их функции

Функции белков в организме человека

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны. Белки - высокомолекулярные органические соединения, их аминокислотный состав. Определение свойств белков их составом и структурой белковой молекулы. Характеристика основных функций белков. Органоиды клетки и их функции.

Урок биологии №30. Белки. Строение и функции.


Белки, свойства белков

Представление о белках как важнейшем классе органических веществ и структурно-функциональном компоненте организма человека. Первичная, вторичная и третичная структура белков. Понятие об активном центре белков. Физико-химические свойства белков. Денатурация белков.

виды белков и их функции

Структура и виды белков fringer.org

официальный сайт виды белков и их функции

Белки - высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот и являются одними из наиболее сложных по строению и составу среди всех органических соединений. Биологическая роль белков исключительно велика: Белковые вещества находятся во всех растительных и животных организмах. О запасе белков в природе можно судить по общему количеству живого вещества на нашей планете: Белки по по своему элементному составу отличаются от углеводов и жиров: Кроме того, Постоянной составной частью важнейших белковых соединений является сера, а некоторые белки содержат фосфор, железо и йод.

Гидролиз - под действием растворов минеральных кислот или ферментов происходит разрушение первичной структуры белка и образование смеси аминокислот. Денатурация - частичное или полное разрушения пространственной структуры, присущей данной белковой молекуле. Денатурация происходит под действием:. Строение белков начали изучать в 19 веке. В г. Данилевский высказал гипотезу о наличии в белках амидной связи. Эта мысль в дальнейшем была развита немецким химиком Э. Фишером и в его работах нашла экспериментальное подтверждение. Он предложил полипептидную теорию строения белка.

Согласно этой теории молекула белка состоит из одной длинной цепи или нескольких полипептидных цепей, связанных друг с другом. Такие цепи могут быть различной длины. Фишером проведена большая экспериментальная работа с полипептидами. Высшие полипептиды, содержащие аминокислот, осаждаются из растворов сульфатом аммония аммиачными квасцами , то есть проявляют свойства, характерные для белков. Было показано, что полипептиды расщепляются теми же ферментами, что и белки, а будучи введёнными в организм животного, подвергаются тем же превращениям, как и белки, а весь их азот выделяется нормально в виде мочевины карбамида.

Исследования, проведённые в 20 веке, показали, что существует несколько уровней организации белковой молекулы. В организме человека тысячи различных белков и практически все они построены из стандартного набора 20 аминокислот. Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называют первичной структурой белка. Свойства белков и их биологические функции определяются последовательностью аминокислот.

Работы по выяснению первичной структуры белка впервые были выполнены в Кембриджском университете на примере одного из простейших белков - инсулина. В течение посте 10 лет английский биохимик Ф. Сенгер проводил анализ инсулина. В результате анализа выяснено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей и содержит 51 аминокислотный остаток.

Анализ проводился вручную с использованием ферментов, которые избирательно гидролизуют пептидные связи между определёнными аминокислотными остатками. В настоящее время большая часть работы по определению первичной структуры белков автоматизирована. Так была установлена первичная структура фермента лизоцима. Тип "укладки" полипептидной цепочки называют вторичной структурой. У большинства белков полипептидная цепь свёртывается в спираль, напоминающую "растянутую пружину" называют "А-спираль" или "А-стуктура". Так, белок шёлка - фиброин имеет именно такую структуру. Он состоит из ряда полипептидных цепей, которые располагаются параллельно друг-другу и соединяются посредством водородных связей, большое число которых делает шёлк очень гибким и прочным на разрыв.

Пространственное положение полипептидной цепи называют третичной структурой белкой. Большинство белков относят к глобулярным, потому что их молекулы свёрнуты в глобулы. Кроме того, молекула белка свёрнута так, что гидрофобные углеводородные цепи оказываются внутри глобулы, а гидрофильные - снаружи. Способ объединения нескольких молекул белка в одну макромолекулу называют четвертичной стуктурой белка. Ярким примером такого белка может быть гемоглобин. Было установлено, что, например, для взрослого человека молекула гемоглобина состоит из 4-х отдельных полипептидных цепей и небелковой части - гема. Свойства белков объясняет их различное строение. Большинство белков аморфно, в спирте, эфире и хлороформе нерастворимо. В воде некоторые белки могут растворяться с образованием коллоидного раствора. Многие белки растворимы в растворах щелочей, некоторые - в растворах солей, а некоторые - в разбавленном спирте.

Кристаллическое состояние белов встречается редко: Кристаллизуется также альбумин куриного яйца и гемоглобин в крови. Такое расщепление называется гидролизом белка. Гидролиз белка имеет большое биологическое значение: Образовавшиеся аминокислоты в дальнейшем под влиянием ферментов снова образуют белки, но уже характерные для данного организма! В продуктах гидролиза белков кроме аминокислот были найдены углеводы, фосфорная кислота, пуриновые основания. Под влиянием некоторых факторов например, нагревания,растворов солей, кислот и щелочей, действия радиации, встряхивания, может нарушиться пространственная структура, присущая данной белковой молекуле. Денатурация может носить обратимый или необратимый характер, но в любом случае аминокислотная последовательность, то есть первичная структура, остаётся неизменной. В результате денатурации белок перестаёт выполнять присущие ему биологические функции. Для белков известны некоторые цветные реакции, характерные для их обнаружения.

При нагревании мочевины образуется биурет, который с раствором сульфата меди в присутствии щелочи даёт фиолетовое окрашивание или качественная реакция на белок , которую можно провести дома. Биуретовую реакцию даёт вещества, содержащие амидную группу, а в молекуле белка эта группа присутствует. Ксантопротеиновая реакция заключается в том, что белок от концентрированной азотной кислоты окрашивается в жёлтый цвет.

Эта реакция указывает на наличие в белке бензольной группы, которая имеется в таких аминокислотах, как фениланин и тирозин. При кипячении с водным раствором нитрата ртути и азотистой кислоты, белок даёт красное окрашивание. Эта реакция указывает на наличие в белке тирозина. При отсутствии тирозина красного окрашивания не появляется. Свойства белков Строение белков Гидролиз белков Белки - высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот и являются одними из наиболее сложных по строению и составу среди всех органических соединений.

Молекулы белка Белки по по своему элементному составу отличаются от углеводов и жиров: Свойства белков 1. Разная растворимость в воде. Растворимые белки образуют коллоидные растворы. Денатурация происходит под действием: Белок тирозин В организме человека тысячи различных белков и практически все они построены из стандартного набора 20 аминокислот. Белок фиброин - белок натурального шёлка Пространственное положение полипептидной цепи называют третичной структурой белкой.

виды белков и их функции

Виды белков и их функции основные различия в строении белковых молекул

Среди органических веществ белки , или протеины , — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. Молекулы белков имеют большие размеры, поэтому их называют макромолекулами. Кроме углерода , кислорода , водорода и азота , в состав белков могут входить сера, фосфор и железо. Белки отличаются друг от друга числом от ста до нескольких тысяч , составом и последовательностью мономеров. Мономерами белков являются аминокислоты рис. Бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде:. Наличие в одной молекуле аминокислоты основной и кислотной групп обусловливает их высокую реакционную способность. При этом возникает молекула воды, а освободившиеся электроны образуют пептидную связь. Поэтому белки называют полипептидами.

Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации. Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции. Водородные связи малопрочные, но в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Эта спираль — вторичная структура белка. В результате возникает причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация — глобула.

Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот. Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул белка. Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам. Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи. Этот процесс частично обратим: Отсюда следует, что все особенность строение макромолекулы белка определяются его первичной структурой. Челны Нальчик Находка Нижневартовск Ниж. Детские сады и ясли Школы, гимназии, лицеи Среднее профессиональное образование ссузы Высшее образование вузы Образование за рубежом Законодательство в образовании Научно-методический раздел, библиотеки Профориентация ЕГЭ, ГИА и подготовка к поступлению Олимпиады Дополнительное образование для самых маленьких Дополнительное образование для школьников Магистратура,аспирантура, доп.

Биология К содержанию. Строение белков Среди органических веществ белки , или протеины , — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. Их общую формулу можно представить в следующем виде: Кроме простых белков , состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки Другие заметки по биологии. Полезная информация? Любое копирование и воспроизведение информации допускается только с письменного согласия редакции проекта.

Администрация ресурса не несет ответственности за содержание рекламных материалов. Великие Луки Вел.

виды белков и их функции


Смотрите также: Диета на перловке меню

Типы белков и их функции в организме человека сборник таблиц

Белки — это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки синтезируются в живых организмах и выполняют в них определенные функции. В состав белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы. Именно радикалами аминокислоты отличаются друг от друга. Аминокислоты обладают свойствами кислоты и основания они амфотерныпоэтому могут соединяться друг с другом.


ОТЗЫВЫ: 1 к посту “Виды белков и их функции

  1. Ходила на днюху к сестре. Естественно не удержалась а уже был 5й день японской диеты. Как думаете нужно начинать сначала или продолжать

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *